不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂的区别

酶是催化活生物体中特定生化反应的蛋白质。酶抑制剂是减少或消除酶活性的分子。它们可分为两种类型：不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂。这两种类型的主要区别在于它们与酶结合的能力和抑制的性质。

什么是不可逆酶抑制剂？

不可逆抑制剂与酶紧密结合，因此从酶中解离非常缓慢。它们可以与其靶标形成共价键或非共价键。

• 许多重要的药物，例如**青霉素**，都是不可逆酶抑制剂。青霉素是一种抗生素，能够通过共价结合转肽酶来杀死细菌，从而阻止细菌细胞壁的合成。

• 另一个例子是**阿司匹林**，它与环氧合酶形成共价键，从而减少炎症过程。

不可逆抑制剂可分为三类：特异性试剂、底物类似物和自杀抑制剂。

• **特异性试剂**可以与酶的特定氨基酸残基结合并不可逆地修饰它。因此，它们的特异性较低，能够与许多酶相互作用。

• **底物类似物**与酶的底物具有相似的结构，并且可以共价修饰其活性位点残基。

• **自杀抑制剂**是最特异的酶抑制剂。它们作为底物与酶结合，并通过催化反应进行处理。然后，催化作用产生一个共价灭活酶的中间体。

什么是可逆酶抑制剂？

可逆抑制剂与酶形成非共价键。它们的特征是从靶标快速解离。可逆抑制剂可分为两大类：竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。

当酶可以与其活性位点结合时，可逆抑制剂是竞争性的，或者与抑制剂结合形成酶-抑制剂复合物（EI），或者与底物结合形成酶-底物（ES）复合物。

• 在竞争性抑制的情况下，酶与底物或抑制剂的结合是相互排斥的：酶永远不能同时与抑制剂和底物结合。

• 酶的催化活性降低是通过降低酶-底物复合物的比例来实现的。

• 增加底物浓度可以减轻酶的抑制。

在可逆非竞争性抑制的情况下，底物和抑制剂同时结合到酶的不同位点，使其失活。这种抑制不能通过增加底物浓度来克服。

区别：不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂

不可逆酶抑制剂共价结合到酶的活性位点或另一个重要的功能基团，使酶永久失活。这种结合很强且不可逆，这意味着抑制剂不能从酶中去除而不使其变性。这种类型的抑制通常用于治疗目的，例如抑制细菌酶，或用于研究目的，例如在酶动力学研究中。不可逆酶抑制剂的例子包括阿司匹林（抑制环氧合酶）和青霉素（抑制细菌细胞壁合成）。

相反，可逆酶抑制剂非共价结合到酶，并且可以通过去除抑制剂来逆转抑制。可逆抑制剂可进一步分为两种亚型：竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。

竞争性抑制剂结合到酶的活性位点，与底物竞争结合。这种类型的抑制可以通过增加底物浓度来克服，这将超过抑制剂。竞争性抑制剂不会改变反应的最大速度 (Vmax)，但会增加表观米氏常数 (Km)。这意味着在存在抑制剂的情况下，需要更高的底物浓度才能达到半最大速度。竞争性抑制剂的例子包括他汀类药物（抑制 HMG-CoA 还原酶）和甲氨蝶呤（抑制二氢叶酸还原酶）。

非竞争性抑制剂结合到酶上的别构位点，引起构象变化，从而改变酶的活性。这种类型的抑制不能通过增加底物浓度来克服。非竞争性抑制剂降低反应的最大速度 (Vmax)，但不改变表观米氏常数 (Km)。这意味着底物仍然可以以相同的亲和力结合到酶上，但反应速率将降低。非竞争性抑制剂的例子包括氰化物（抑制细胞色素 c 氧化酶）和叠氮化物（抑制过氧化氢酶）。

下表重点介绍了不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂的主要区别：

结论

总之，不可逆酶抑制剂共价结合到酶的活性位点或另一个重要的功能基团，使酶永久失活，而可逆酶抑制剂非共价结合到酶，并且可以通过去除抑制剂来逆转抑制。

Vineet Nanda

更新于：2023年5月12日

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